§ 18. Білки, їхня біологічна роль
Поміж органічних сполук провідну роль відіграють білки. Часто вони переважають у клітинах і кількісно. Так, у клітинах тварин білки становлять 40 – 50 % сухої маси, а в клітинах рослин – 20 – 35 %.
Білки – високомолекулярні нітрогеновмісні біополімери, мономерами яких є амінокислоти.
Будова та властивості амінокислот. Амінокислоти – це органічні речовини, молекули яких містять аміногрупу (-NH2), що виявляє основні властивості, та карбоксильну групу (-СООН) з кислотними властивостями. Ці групи сполучені з тим самим атомом Карбону. Ковалентними зв’язками цей атом Карбону сполучений із двома атомами Гідрогену в амінокислоті, яка називається гліцином. У молекулах інших амінокислот один з атомів Гідрогену заміщений на певну групу атомів. Її називають замісником і позначають -R. Саме цією групою атомів амінокислоти відрізняються одна від одної. Структурну формулу амінокислоти зображено на рисунку (рис. 82).
Нині відомо понад 100 амінокислот, але лише 20 з них входять до складу білків. Різні комбінації цих 20 амінокислот забезпечують величезну різноманітність білкових молекул.
Рис. 82. Будова молекули амінокислоти
Амінокислоти, які не синтезуються в організмі людини, наприклад валін, метіонін, лейцин, лізин і деякі інші, називають незамінними. Вони повинні постійно надходити в організм у складі білків їжі. Відсутність хоча б однієї з цих амінокислот призводить до порушення синтезу білків. Замінні амінокислоти, наприклад гліцин, серин, можуть синтезуватися в організмі людини з інших амінокислот, що надходять з їжею.
Підготуйте повідомлення про харчові продукти, які містять замінні та незамінні амінокислоти.
Оскільки в амінокислотах кислотні й основні властивості виявляють різні групи атомів, то їхні молекули можуть реагувати одна з одною з утворенням міцного ковалентного зв’язку, який називається пептидним. Відтак у речовині, що утворилася, з одного боку залишається аміногрупа, а з іншого – карбоксильна, які здатні реагувати з іншими амінокислотами (рис. 83). Тому подовження такого ланцюга з амінокислот може відбуватися далі. Молекула кожного білка характеризується певним складом і послідовністю амінокислотних залишків, які надають їй неповторних функціональних властивостей.
Рівні структурної організації білкових молекул. Різноманітність будови білкових молекул зумовлена складністю розташування їх у просторі. Виділяють кілька рівнів структурної організації білкових молекул.
Кожен білок утворений лінійним ланцюжком з великої кількості різних амінокислотних залишків, розташованих у певному порядку та з’єднаних пептидними зв’язками. Це первинний рівень структурної організації.
У водному середовищі клітини різні частини довгого поліпептидного ланцюга скручуються й можуть укладатися різними способами в спіралі або складки. Це вторинний рівень структурної організації. Вторинна структура білка стабілізується слабкими водневими зв’язками між залишками амінокислот. Слабкість зв’язків компенсується великою кількістю, через це вторинні структури є відносно стійкими.
Сформовані в такий спосіб спіралі або складки вкладаються в просторі в різноманітні третинні структури (глобули). Цей рівень організації білка стабілізується сильними ковалентними та електростатичними взаємодіями або слабкими водневими та гідрофобними. Для виконання своїх функцій деякі білки мають складатися з кількох субодиниць, кожна з яких сформована окремим поліпептидним ланцюгом. Таке об’єднання кількох третинних структур в одну функціональну білкову молекулу формує її четвертинну структуру, яка, на відміну від первинної, вторинної та третинної, характерна не для всіх білків.
Рис. 83. Схема утворення пептидного зв’язку
Процес укладання поліпептидних ланцюгів у вторинну, третинну та четвертинну структури є достатньо складним і контролюється спеціальними білками (рис. 84). У разі помилок у цьому процесі сформована білкова молекула може виявитися нефункціональною. Третинної й четвертинної структур набувають лише довгі (понад 50 амінокислот) поліпептидні ланцюги. Короткі ж (до 50 амінокислот) мають простішу будову й називаються пептидами.
За певних умов (висока температура, дія кислот, лугів або йонів важких металів, йонізуючого випромінювання тощо) білкові молекули втрачають рівні організації: четвертинні структури розпадаються на окремі субодиниці, третинні структури розгортаються до рівня спіралей або складок, а ті, своєю чергою, випрямляються до поліпептидних ланцюжків. Такий процес утрати білковими молекулами природної структури називається денатурацією (рис. 85). Денатуровані білки не можуть виконувати свої функції. За умов нетривалого або неінтенсивного впливу зазначених чинників можливе повернення білків до природної структури – ренатурація. У разі порушення первинної структури білкової молекули процес виявляється незворотним і називається деструкцією.
Окрім амінокислот, білкові молекули можуть містити й інші складові. Наприклад, білок крові гемоглобін містить небілкову частину гем із йоном Феруму(ІІ) всередині. Ця частина молекули безпосередньо зв’язує кисень, проте характер цього зв’язування визначається саме білковою частиною. В еукаріотів більшість мембранних білків і велика кількість інших зв’язані з вуглеводами. Такі комплексні молекули називаються глікопротеїнами.
Рис. 84. Рівні структурної організації білкової молекули на прикладі гемоглобіну: 1 – первинний; 2 – вторинний; 3 – третинний; 4 – четвертинний
Рис. 85. Процес денатурації білків альбумінів курячого яйця внаслідок дії високих температур
Денатуровані молекули гірше розчиняються у воді, але при вживанні їх у їжу легше засвоюються.
Біологічна роль білків. Завдяки великій різноманітності будови білки виконують найрізноманітніші функції.
Структурні білки є складовими клітин або позаклітинних структур: тубулін формує мікротрубочки цитоскелета; гістони зв’язують у ядрі молекули ДНК; колаген та еластин входять до складу міжклітинної речовини сполучної тканини; кератин формує основу волосся, нігтів, кігтів та пір’я. Рухова функція білків забезпечується як на рівні клітин (динеїн і кінезин є молекулярними двигунами, що переміщують усередині клітин деякі органели), так і на рівні всього організму (актин і міозин забезпечують м’язове скорочення). Ферменти є біологічними каталізаторами, які суттєво прискорюють хімічні реакції в організмах. Більш детально ми розглянемо їх у наступному параграфі. Рецепторні білки здатні вибірково й дуже точно розпізнавати певні молекули або їхні частини. Завдяки активації рецепторних білків чинять свій вплив гормони, функціонують сенсорні системи тощо. Сигнальна функція білків полягає в тому, що деякі сигнальні речовини, а саме гормони (вазопресин, окситоцин, інсулін, тропні гормони гіпофіза) та медіатори (речовини задоволення – ендорфіни) мають білкову (пептидну) природу. Транспортні білки здатні зв’язувати певні речовини та переносити їх: білок еритроцитів гемоглобін потрібен для транспортування кров’ю кисню, мембранні білки-переносники забезпечують проникнення в клітину важливих складових (глюкози, йонів) (рис. 86). Захисна функція білків полягає у зв’язуванні шкідливих речовин, зокрема токсинів, що виробляються хвороботворними організмами, і згубному впливі на віруси. До таких білків належать антитіла та інтерферони. Білок плазми крові фібрин бере участь у зсіданні крові. Отже, існування біологічних систем значною мірою залежить від функціонування білків (рис. 87).
Рис. 86. Транспортний білок плазматичної мембрани
Проаналізуйте схему. Як на схемі позначено транспортний білок? Яка речовина транспортується за його допомогою?
Рис. 87. Життєдіяльність організму залежить від функціонування білків
Складіть розповідь про функції білків в організмі, використовуючи рисунок.
1. Дайте означення поняття білки.
2. Опишіть будову молекули амінокислоти.
3. Як утворюється пептидний зв’язок?
4. Опишіть рівні структурної організації білкової молекули.
5. Поясніть біологічну роль білків.
§ 60. Білки: склад і будова. Гідроліз, денатурація, кольорові реакції білків
Склад і будова білків. Білки — це природні високомолекулярні сполуки, які складаються із залишків молекул амінокислот, що сполучені між собою у певній послідовності пептидними зв’язками.
У складі білків трапляються залишки молекул 20 амінокислот.
За хімічним складом білки поділяють на дві групи — прості та складні.
До простих білків відносять такі, що внаслідок гідролізу утворюють тільки амінокислоти (їх небагато).
До складних білків відносять такі, унаслідок гідролізу яких утворюються як амінокислоти, так і речовини небілкової природи (вуглеводи, ортофосфатна кислота тощо).
Властивості білків залежать не лише від того, які амінокислотні залишки утворюють їх, а й від того, у якій послідовності вони сполучені один з одним. Особливість будови білків полягає у суворому порядку чергування залишків амінокислот. Через це розрізняють первинну, вторинну, третинну та четвертинну структуру білків.
Первинна структура білків визначається послідовністю чергування амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюзі (рис. 54). Установлення первинної структури білків є важливою науковою проблемою.
Рис. 54. Первинна структура білків: R — вуглеводневий залишок (H3C—, —C2H5, —C3H7 тощо)
Вторинна структура білків визначається формою поліпептидного ланцюга, згорнутого в спіраль, яку називають α-спіраллю. Спіралеподібна форма молекули зберігається завдяки виникненню водневих зв’язків між атомами Гідрогену й Оксигену в пептидній групі, які розміщуються між витками спіралі (рис. 55).
Рис. 55. Вторинна структура білків: пунктиром позначено водневі зв’язки між атомами Гідрогену й Оксигену в пептидній групі
Третинну й четвертинну структури білків вивчають у старших класах.
Хімічні властивості. Під час нагрівання білки за наявності лугів або кислот, а також під дією ферментів — біологічно активних речовин — зазнають гідролізу з утворенням амінокислот. Повний гідроліз, наприклад, одного із трьох пептидів можна зобразити у вигляді такого рівняння:
У результаті гідролізу руйнуються пептидні ланцюги білків та утворюється суміш амінокислот, а також інші речовини.
Денатурація білків — це процес зсідання, пов’язаний зі зміною їхньої просторової структури, крім первинної. Денатурацію білків може викликати дія на них кислот, лугів, спиртів, нагрівання, підвищений тиск.
У більшості випадків білки одержують з рослин і тварин. Деякі з них, наприклад інсулін, добувають синтетичним шляхом.
Білки — один із найголовніших компонентів харчових продуктів. Під час приготування їжі, яке супроводжується смаженням або кип’ятінням, відбувається денатурація білків. У такому вигляді вони краще засвоюються організмом, тобто легше піддаються гідролізу під дією шлункового соку. Амінокислоти, що при цьому утворюються, витрачаються на побудову білків організму.
Білки широко застосовуються як компоненти багатьох лікарських препаратів.
Демонстраційний дослід
• Розчинення білків
Розбивають куряче яйце, після чого білок відокремлюють від жовтка. Потім білок виливають в стакан і доливають дистильованої води до об’єму 100 мл. Суміш енергійно перемішують. Добутий розчин фільтрують крізь 2-3 шари марлі.
• Осадження білків
У дві пробірки наливають розчин білка (одержаний у попередньому досліді) об’ємом 1-2 мл. У першу пробірку добавляють по краплинах розчин купрум(ІІ) сульфату (w(CuSO4) = 20 %), у другу — розчин плюмбум(ІІ) етаноату (w(Pb(CH3COO)2) = 15 %). У всіх пробірках спостерігається утворення осаду білка. Але в надлишку розчинів Cu(NO3)2 та Pb(CH3COO)2 білок розчиняється.
Властивість білка зв’язувати йони важких металічних елементів використовують у клінічній практиці, зокрема для запобігання отруєнню в разі потрапляння до організму солей Меркурію(ІІ), Плюмбуму(ІІ), Купруму(ІІ).
Унаслідок навіть слабкого нагрівання білок зсідає.
Демонстраційний дослід
Денатурація білків
У три пробірки вносять по 10 крапель розчину курячого білка. У першу пробірку додають 1 краплину розчину етанової кислоти (w(CH3COOH) = 1 %) і нагрівають до кипіння. Випадає осад денатурованого білка. У другу пробірку додають по краплинах розчин аргентум(І) нітрату (w(Ag(NO3) = 5 %). Випадає осад денатурованого білка, який не розчиняється в надлишку доданого розчину солі. У третю пробірку додають по краплинах розчин меркурій(ІІ) нітрату (w(Hg(NO3)2) = 5 %). Випадає осад денатурованого білка, який не розчиняється у надлишку доданого розчину солі.
Ці процеси пов’язані зі зміною просторової структури білка.
Для білків характерні кольорові реакції, за допомогою яких здійснюють якісний хімічний аналіз:
а) біуретова реакція — дія на білок розчину лугу та розчину купрум(ІІ) сульфату, при цьому розчин забарвлюється у фіолетовий колір;
б) ксантопротеїнова реакція — дія концентрованої нітратної кислоти з появою жовтого забарвлення. У разі додавання лугу жовте забарвлення змінюється на оранжеве.
Лабораторний дослід 22
Кольорові реакції білків
• Біуретова реакція
Налийте розчин білка об’ємом 2 мл у пробірку й додайте до нього такий самий об’єм натрій гідроксиду (w(NaOH) = 40 %), а потім 2-3 краплі розчину купрум(ІІ) сульфату (w(CuSO4) = 1 %). Після енергійного збовтування суміші розчин набуває забарвлення. Якого? Укажіть, пептидний зв’язок якого складу виявляється цією реакцією.
• Ксантопротеїнова реакція
Налийте розчин білка об’ємом 2 мл у пробірку, додайте до нього концентровану нітратну кислоту (ρ = 1,4 г/мл) об’ємом 1 мл та обережно нагрійте. Утворюється осад. Якого кольору? Після охолодження осад обробіть лугом, який додавайте по краплинах до появи іншого забарвлення (якого?).
Значення білків. За участі білків регулюються найважливіші властивості живого організму — зростання, рухливість, спадковість, імунітет, діяльність органів чуттів.
Особливо важливу роль відіграють білки, які містять незамінні амінокислоти, яких налічується дев’ять. Усі вони синтезуються лише в зелених рослинах і не синтезуються в живих організмах: це лізин, лейцин, фенілаланін та ін. Амінокислоти, які можуть синтезуватися в організмі тварин і людей з інших амінокислот або небілкових компонентів, називають замінними (гліцин — аміноетанова кислота, серин, глутамінова кислота).
Основні поняття. Білки. Первинна, вторинна, третинна і четвертинна структури білків. Денатурація білків. Зсідання білків. Біуретова та ксантопротеїнова реакції на білки.
Для допитливих
Білки є також харчовими речовинами. У насінні багатьох рослин (пшениці, кукурудзи, рису та ін.) містяться харчові білки. До них відносять також альбумін — основний компонент яєчного білка та казеїн — основний білок молока. Під час перетравлювання білкової їжі в організмі людини відбувається гідроліз пептидних зв’язків, за допомогою яких молекули білків сполучаються одна з одною. Унаслідок цього білки розпадаються на окремі амінокислоти, з яких організм у подальшому утворює нові пептидні зв’язки або які використовує для одержання енергії. Цим гідролізом керують теж білки — ферменти.
Білки беруть участь у регулюванні клітинної та фізіологічної активності. Наприклад, гормон інсулін, що регулює обмін глюкози, і гормон росту. Білки актин і міозин, з яких побудовано м’язи, наділяють організм здатністю змінювати форму та пересуватися. Білки виконують опорну й захисну функції, скріплюють біологічні структури та надають їм міцності. Шкіра являє собою практично чистий білок колаген, а волосся, нігті та пташине пір’я складаються з міцного нерозчинного білка кератину.
Ада Йонат (р. н. 1939)
Ізраїльтянська жінка-вчена, лауреат Нобелівської премії з хімії (2009). Одна з перших дослідників дії антибіотиків на білки. Це був дуже важливий крок у процесі вивчення клінічної ефективності лікарської терапії.
Запитання та завдання
- °1. Які природні високомолекулярні сполуки називають білками?
- 2. Які існують структури білків? Яка з них є найскладнішою?
- 3. Що таке гідроліз білків? Які речовини внаслідок нього утворюються?
- 4. Який процес називають денатурацією білків?
- 5. У чому полягає сутність біуретової та ксантопротеїнової реакції?
- 6. Які найважливіші властивості організму регулюються за участі білків?
- 7. Як називають амінокислоти, що входять до складу білків і не синтезуються в організмі? Скільки їх налічується?